Wie werden Disulfidbrücken gebildet?
Disulfidbrücken sind in der Biochemie weit verbreitet. Unter anderem formen und stabilisieren sie die dreidimensionale Struktur von Proteinen durch kovalente Bindung zwischen zwei Cystein-Molekülen. Die Ausbildung dieser Bindung basiert auf einer Oxidationsreaktion zwischen den Thiolgruppen des Cysteins.
Was wird durch Disulfidbrücken verbunden?
In der Biochemie ist die Disulfidbindung die kovalente Bindung (eine Atombindung) zwischen den Schwefel-Atomen zweier Cystein-Moleküle, die in der Aminosäureseitenkette eines Proteins vorkommen. Zwei mittels Disulfidbindung verknüpfte Cystein-Reste in Proteinen bezeichnet man dabei auch als Cystin-Brücke.
Wo kommen disulfidbrücken vor?
Eine Disulfidbrücke, Disulfidgruppe, Disulfidbindung oder Disulfidbrückenbindung bezeichnet in der Biochemie eine kovalente Bindung (Atombindung) zwischen den Schwefel-Atomen zweier Cysteine, die in der Aminosäureseitenkette eines Proteins vorkommen.
Was hält die Tertiärstruktur zusammen?
Tertiärstruktur: Sie beschreibt die räumliche Anordnung eines Proteinmoleküls. Die Tertiärstruktur wird stabilisiert durch Wechselwirkungen/zwischenmolekulare Kräfte der Aminosäurereste: Ionenbindungen, Disulfidbrücken, H-Brücken, Van-der-Waals-Kräfte.
Welche Aminosäuren können Disulfidbrücken bilden?
Cystein und Methionin enthalten beide ein Schwefel-Atom. Cystein ist eine polare Aminosäure und hat als einzige Aminosäure eine freie Thiol-Gruppe, die bei Oxidation leicht eine Disulfid-Brücke (S-S-Brücke) mit einem anderen, in der Nähe liegenden Cystein eingeht.
Sind disulfidbrücken stark?
Disulfidbrücken sind hauptverantwortlich für die Herausbildung und Aufrechterhaltung der Sekundärstruktur von Proteinen. Disulfidbrückenreiche Proteine sind sehr widerstandsfähig gegen Denaturierungsmittel wie Hitze, Säuren und Detergenzien, und gegen proteolytische Enzyme.