Sind Antikörper glykosyliert?
Während das Proteingerüst der Antikörper bei allen Herstellungsverfahren gleich bleibt, variiert die so genannte Glykosylierung – also die Modifikation durch das Anhängen spezifischer Kohlenhydrate. Wo genau diese Unterschiede auftreten und in welcher Form war bisher jedoch nur wenig bekannt.
Wo werden Proteine O glykosyliert?
Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein.
Welche Proteine werden glykosyliert?
Glykosylierung beschreibt eine Gruppe von enzymatischen und chemischen Reaktionen, bei denen Saccharide an Proteine, Lipide oder andere Aglykone gebunden werden. Die Mehrzahl der eukaryotischen Proteine ist glykosyliert. Die hierbei beteiligten, hochspezifischen Enzyme werden als Glykosyltransferasen bezeichnet.
Wo werden Glykoproteine hergestellt?
Die N-Glykosylierung wird im Endoplasmatischen Retikulum (ER) durchgeführt. N-Glykoside stellen die bedeutendste Gruppe der Glykoproteine dar, und eine Vielzahl der Plasmaproteine, aber auch membrangebundene Proteine zählen dazu.
Wo kommen Glykoproteine vor?
Glykoproteine kommen in Pflanzen und Tieren, jedoch nicht in Bakterien vor (eine Ausnahme stellt ein Glykoprotein von Halobacterium [Halobakterien] dar).
Wo findet die Glykosylierung statt?
Diese Enzyme sind im Zytosol, im endoplasmatischen Retikulum (ER), im Golgi-Apparat und in den Lysosomen lokalisiert. Die Hauptaktivitäten der Protein-Glykosylierung finden im ER und im Golgi-Apparat statt.
Können Bakterien Proteine glykosyliert?
Glykosylierung von Proteinen Eine vollständige Glykosylierung findet im Golgi-Apparat nicht statt. In Bakterien werden Glykoproteine durch Oligosaccharyltransferasen (OTasen) und Protein-N- und Protein-O-Glycosyltransferasen (PGTasen) glykosyliert.
Sind Antikörper Glykoproteine?
Glykoproteine sind in der Natur weit verbreitet und man nimmt an, dass es wahrscheinlich mehr Proteine mit kovalent gebundenen Kohlenhydraten als Kohlenhydrat-freie Proteine gibt. Beispiele hierfür sind Antikörper und die Proteine des MHC, die mit T-Zellen bzw. T-Zell-Rezeptoren interagieren.
Wo findet n-Glykosylierung statt?
Verschiedene durch Enzyme katalysierte Prozesse im rauen Endoplasmatischen Retikulum (rER) und teilweise anschließend im Golgi-Apparat führen zur Glykosylierung von Proteinen, als N-Glykosylierung an Asparagin oder O-Glykosylierung an Serin oder Threonin.