Was ist der Unterschied zwischen kompetitiver und nicht kompetitiver Hemmung?
Mechanismen der Enzymregulation Man unterscheidet beispielsweise zwischen kompetitiven und nicht kompetitiven Inhibitoren (Bild 1). Steigt die Substratkonzentration, kann der kompetitive Inhibitor wieder verdrängt werden. Bei der nicht kompetitiven Hemmung wird der Inhibitor an einer anderen Stelle des Enzyms gebunden.
Was versteht man unter nicht kompetitiver Hemmung?
Die nichtkompetitive Hemmung ist eine Form der Enzymhemmung, bei der durch die Bindung des Inhibitors an das Enzym die Substratbindung nicht beeinträchtigt wird. Der Inhibitor ist in der Lage, sowohl an das freie Enzym, als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu binden.
Kann der Inhibitor mit dem Substrat konkurrieren?
Damit der Inhibitor mit dem Substrat konkurrieren kann, muss er eine ähnliche Struktur wie das Substrat haben. Trotzdem ist der strukturelle Unterschied zum Substrat noch so groß, dass das Enzym den Inhibitor nicht mit dem Substrat verwechselt. Deswegen findet zwischen dem Hemmstoff und dem Enzym keine Reaktion statt.
Was ist die Bindungsstelle des Inhibitors?
Ein großer Unterschied ist die Bindungsstelle des Inhibitors. Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms, bei der allosterischen Hemmung bindet der Hemmstoff an das allosterische Zentrum des Enzyms. Um alles über die allosterische Hemmung zu erfahren, schau dir gerne unseren Beitrag dazu an!
Was ist der Begriff Inhibitor?
Inhibitor. Der Begriff Inhibitor bedeutet Hemmstoff und ist die von Inhibition (= Hindern, Hemmen, Einhalten, Verbot) abgeleitete Bezeichnung für eine Substanz, die eine Reaktion oder mehrere Reaktionen – chemischer, biologischer oder physiologischer Natur – dahingehend beeinflusst, dass diese verlangsamt, gehemmt oder verhindert wird bzw.
Was sind reversible Inhibitionsprozesse?
Darüber hinaus gibt es zwei Haupttypen von reversiblen Inhibitionsprozessen; Sie sind nämlich kompetitive Hemmung und nicht kompetitive Hemmung. Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor dem Substrat und konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.